BIOTEM Anticorps Recombinant : Production d'anticorps VHH

CLARA Forum de la Recherche en Cancérologie

19 mars 2021

Matchmaking & Meet2Win 2021

27 avril 2021

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Nos lamas ne crachent que des V_HH de haute qualité !

Le développement d’anticorps de lamas prend de l’ampleur en raison de leurs caractéristiques uniques. Par exemple, grâce à leur petite taille (15 kDa), les V_HH peuvent passer certaines barrières physiologiques et pourraient être plus efficaces en santé humaine et animale. Il convient également de noter que, contrairement aux anticorps IgG conventionnels, les V_HH sont capables de se lier à des régions moins exposées et à des épitopes cryptiques avec une très grande spécificité et une solubilité exceptionnelle, offrant ainsi de multiples avantages en tant qu’outils thérapeutiques. Les anticorps de lamas sont également très utiles en diagnostic et en recherche (cristallographie).

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Petite taille (15 kDa)

Grande stabilité & productibilité

Adapté au couplage

VHH 3D Structure (designed by Thibaut PELAT)

Infiltration tumeur facilitée

Elimination rapide

Accessibilité épitopes

ZOOM SUR : V_HH & Maladies neurodégénératives
Bien que très spécifiques et polyvalents, les anticorps monoclonaux complets ne sont pas adaptés à certaines pathologies comme les maladies neurodégénératives où la barrière hémato-encéphalique (BHE) empêche leur passage. En effet, leur taille est trop importante (environ 150 kDa) ce qui ne leur permet pas de la traverser. L’émergence récente des petits anticorps est prometteuse en diagnostic, en santé vétérinaire et plus récemment en santé humaine également, notamment dans la lutte contre les maladies du cerveau telles que la maladie d’Alzheimer et la maladie de Parkinson. Par exemple, un V_HH anti-Tau breveté se lie aux formes pathologiques de la protéine Tau dans la maladie d’Alzheimer (AD) ^[1]. Nous pouvons également mentionner deux autres V_HH – efficaces dans la MA également – qui sont spécifiques aux protofibrilles ^[2] et aux oligomères Aβ40 ^[3].

ZOOM SUR : V_HH & Diagnostic

Leur faible poids moléculaire et leur bonne hydrosolubilité leur permettent de bien diffuser à travers les barrières biologiques telles que la barrière hémato-encéphalique (BHE) et d’atteindre les composants intracellulaires. Les V_HH sont donc un outil de choix dans le diagnostic des pathologies neurodégénératives comme dans les techniques d’imagerie cérébrale : Les V_HH sont généralement couplés à un radioélément (par exemple les isotopes 11C ou 18F) et utilisés comme agents radio-pharmaceutiques. De plus, en raison de ces caractéristiques physiques et chimiques, les V_HH sont des molécules très rapidement éliminées (clairance rénale rapide)^[4].

BIOTEM Phage Display et Plateforme Anticorps Recombinant

La technologie BIOTEM s’applique sur les camélidés mais aussi sur les espèces plus conventionnelles

Etape 1 : A partir d’animaux immunisés ou de donneurs (lamas, camélidés, lapins, souris, etc.)

· Clonage des anticorps (scFv / V_HH) dans un vecteur phagemidique

· Transfection scFv / V_HH dans un bacteriophage

Etape 2 : Identification des meilleurs candidats par Phage Display

· Screening optimisé avec conditions de stringences modulées tout le long des cycles de biopanning

· Analyse d’un grand nombre de candidats

Etape 3 : Production Anticorps Recombinant

· Différents formats (scFv / V_HH, scFv-Fc, full Ig) et isotypes possibles

· Production et purification large échelle selon les besoins (du milligramme à plusieurs grammes)

En savoir plus :

Anticorps Recombinant Phage Display : https://www.biotem.fr/anticorps-a-facon/anticorps-monoclonaux-recombinants/
Production d’Anticorps Recombinant (transfection transitoire) : https://www.biotem.fr/anticorps-a-facon/production-anticorps-recombinants/

Notre équipe technique est à votre disposition pour vous assister dans votre projet

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Références :

[1] https://www.freepatentsonline.com/y2019/0263898.html

[2] Gernot Habicht et al (2007). PNAS, ‘Directed selection of a conformational antibody domain that prevents mature amyloid fibril formation by stabilizing Abeta protofibrils.’ 104(49):19232-7. doi: 10.1073/pnas. 0703793104

[3] Isabel Morgado et al (2012). PNAS, ‘Molecular basis of β-amyloid oligomer recognition with a conformational antibody fragment.’ 109(31):12503-12508; doi: 10.1073/pnas.1206433109

[4] Arumugam Muruganandam et al (2002). FASEB Journal, ‘Selection of phage-displayed llama single-domain antibodies that transmigrate across human blood-brain barrier endothelium.’ 16(2):240-2. doi: 10.1096/fj.01-0343fje

Par Quentin SEVAT

ANTICORPS VHH POUR VOTRE PROJET

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